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清华颜宁Nature之后再度聚焦PPR蛋白

日期:2014-09-24 00:00:00

PPR蛋白是广泛分布于各类生物当中的一大类蛋白家族,在陆地开花植物中尤为丰富,其是作为一类序列特异性的单链RNA结合蛋白来发挥功能。PPR蛋白主要存在于叶绿体和线粒体中,在那里参与包括RNA编辑、成熟、稳定性和翻译在内的多个方面的细胞器RNA代谢过程。各种针对PPR蛋白的植物生理学研究揭示它们在生育、胚胎发生、昼夜节律反应和器官分离等广泛植物发育过程中发挥至关重要的作用,尤其因为与包括多种农作物在内的植物细胞质雄性不育(CMS)有直接联系而受到重视。在人类线粒体中,PPR蛋白LRPPRC与Leigh综合症和腺癌密切相关。

在去年发表于《自然》(Nature)杂志上的论文中,颜宁教授研究组与施一公、朱健康、王佳伟、王宏伟等课题组合作,选择源自玉米叶绿体的PPR10蛋白进行了深入的结构生物学和生物化学分析,最终获得了PPR10蛋白在未结合RNA和特异结合靶标PSAJ单链RNA两种状态下的高分辨率晶体结构。结构显示,PPR10包含19个PPR重复单元,每个PPR重复单元均为helix-loop-helix结构,多个重复单元组成两圈右手超螺旋。PPR10-PSAJ的复合体晶体结构则清晰地揭示了PPR蛋白特异性识别RNA碱基的分子机理。特异识别发生于PPR重复单元的第2、5、35位的氨基酸与相对应的RNA碱基。

这一结构生物学研究让研究人员第一次初步认识了PPR蛋白对单链RNA的序列特异性识别机制。有趣的是,以往的分析超速离心检测表明结合atpH的PPR10是一个单体,而这一晶体结构表明在存在以及不存在PSAJ单链RNA的情况下,两个PPR10缠绕成了一个反向平行的同源二聚体。表明PPR10有可能以单体或二聚体状态存在,不同的状态或许对应了它们多种多样的功能。

在这篇新文章中,研究人员证实PPR10的氨基末端片段决定了PPR10的二聚化状态。PPR10第10个重复单元内的单个氨基酸从半胱氨酸(cysteine)转变为丝氨酸(serine),进一步驱动了PPR10二聚化。阐明PPR10二聚化的决定因素为了解各种生理功能下PPR蛋白潜在的作用机制奠定了重要的基础。

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